(proteiny)

 

• přírodní makromolekulární látky přítomné ve všech buňkách každého živého organismu, kde zastávají nejrůznější funkce (viz níže) Õ dosud nebyla objevena žádná forma života, která by bílkoviny neobsahovala
• spolu s nukleovými kyselinami – nositelky života

 

Funkce

1. stavební materiál = strukturní bílkoviny

• jsou z nich tkáně (kůže, svaly, orgány), vlasy, chlupy, nehty, rohy …
• např.: kolagen

 

1. katalyzátory biochemických reakcí = enzymy

• např.:

 

1. regulátory/koordinátory chemických dějů uvnitř organismu = hormony bílkovinné povahy

• např.: inzulín
• : existují ještě hormony steroidní povahy (viz pohlavní a kortikoidní hormony v MO č. 25)

 

1. zásobní bílkoviny

• např. ovalbumin – bílkovina ve vaječném bílku

 

1. transportní bílkoviny

• např. hemoglobin

 

1. obranné bílkoviny

• např. imunoglobulin

                              toxiny (hadí jedy)

 

1. kontraktilní bílkoviny

• např. aktin & myozin – podílejí se na stahu svalu

 

Chemické složení

• základní stavební jednotky – AMINOKYSELINY (AK)

• substituční deriváty karboxylových kyselin, kde funkční skupinou je aminoskupina … –NH₂
  • karboxylová skupina (–COOH) Õ kyselý charakter
  • aminoskupina (–NH₂) Õ zásaditý charakter

 

• v přírodě existují stovky různých AK Õ vyskytují se volně např. v rostlinných pletivech / živočišných tkáních nebo jako nízkomolekulární peptidy nebílkovinného charakteru
• v bílkovinách se vyskytuje 20 základních (kódových) AK = proteinogenní aminokyseliny

• jde o a–aminokyseliny î aminoskupina navázána vůči karboxylu v poloze a
  • ! výjimka: prolin – heterocyklická aminokyselina Õ obsahuje sekundární aminokyselinu î iminokyselina

 

• díky a poloze aminoskupiny vůči karboxylu obsahují chirální atom î jeví optickou izomerii
  • zaujímají výhradně L-konfiguraci î aminoskupina „nalevo“
  • ! výjimka: glycin = kyselina aminooctová – neobsahuje chirální atom î je achirální
• liší se od sebe povahou –R

 

• esenciální (nepostradatelné) proteinogenní aminokyseliny = AK, které živočichové nedokáží sami syntetizovat î odkázáni na jejich příjem v rostlinné potravě
  • příčina: rostliny syntetizují všechny AK z anorganických látek, což živočichové nesvedou; některé AK je možno syntetizovat pouze z anorganických látek î obsahují je jen rostliny
  • obsahují: rozvětvený postranní řetězec

aromatické jádro

heterocyklus

• v některých bílkovinách byly objeveny různé modifikace proteinogenních aminokyselin Õ vznikly úpravou aminokyselinových zbytků v již syntetizovaném polypeptidovém řetězci
  • např. 4– a 5–hydroxyprolin Õ ve vlákně kolagenu

 

• : o bílkovině mluvíme tehdy, pokud její M_r > 10⁴ î tvořena více než 100 aminokyselinovými zbytky; jinak se jedná o peptid (viz u peptidické vazby a v závěru)

 

Přehled proteinogenních aminokyselin
Typ aminokyseliny		Název	Zkratky		Vzorec	Esenciální
Neutrální	Hydrofobní (nepolární)	alanin	Ala	A	ne
		isoleucin	Ile	I	ano
		leucin	Leu	L	ano
		valin	Val	V	ano
	Polární	glycin	Gly	G	ne
		serin	Ser	S	ne
		threonin	Thr	T	ano
Amid aminokyseliny		asparagin	Asn	N	ne
		glutamin	Gln	Q	ne
Aromatická		tyrosin	Tyr	Y	ne
	Hydrofobní (nepolární)	fenylalanin	Phe	F	ano
		tryptofan	Trp	W	ano
Heterolytická		prolin	Pro	P	ne
Sirná		methionin	Met	M	ano
	Polární	cystein	Cys	C	ne
Kyselá (má 2 karboxyly)		kyselina asparagová	Asp	D	ne
		kyselina glutamová	Glu	E	ne
Zásaditá (obsahuje více atomů dusíku)		arginin	Arg	R	ano – jen v dětství
		histidin	His	H	ano – jen v dětství
		lysin	Lys	K	ano

 

î AK jsou amfoterní = mají schopnost odštěpit/přijmout proton v podobě H+

• vlastnosti AK:

• obsahují minimálně dvě skupiny schopné disociace
  • karboxylová skupina (–COOH) Õ kyselý charakter
  • aminoskupina (–NH₂) Õ zásaditý charakter

 

• díky amfoternímu charakteru dochází k přesunu H⁺ mezi –COOH a –NH₂ skupinou v rámci téže molekuly î vznik obojetného (amfoterního) iontu = vnitřní soli Õ sloučenina, která má schopnost přijmout/odštěpit proton v podobě H⁺

NH₂                                NH₃⁺

                                         │                                                             │

R–CH–COOH   ®  R–CH–COO^–

 

 

• pH, při kterém jsou v AK, která je v podobě amfoterního iontu, vyrovnány kladné a záporné náboje î výsledný náboj AK je nulový / molekula AK je „neutrální“ (tzn. navenek nejeví žádný náboj) = IZOELEKTRICKÝ BOD

• při tomto pH / v tomto bodě je AK nejméně rozpustná v polárních rozpouštědlech a nepohybuje se v elektrickém poli î neprobíhá elektrolýza
• pro každou AK specifický Õ závisí na celkovém počtu –NH₂ & –COOH skupin v molekule î jeho znalost se využívá při určování AK v bílkovině
  • změnou pH v prostředí (zvýšení/snížení) se rovnováha posune î vnitřní sůl přechází v aniont nebo kationt

 

OH–   zásadité prostředí

H+   kyselé prostředí

                                                   NH₃⁺                                       NH₃⁺                                                  NH₂

                                                                                                          │                                                                                            │                                                                                            │

                                               R–CH–COOH                       R–CH–COO^–                         R–CH–COO^–

                                                      kationt                               AK v izolektrickém bodě                             aniont

kyselé prostředí (např. kyselina, voda, …) má tendenci odštěpovat kationt H+ Õ přijme ho –COO– î z vnitřní soli se stane kationt = amoniová sůl

zásadité prostředí (např. hydroxid, voda, …) má tendenci přijímat kationt H+ Õ NH3+ ho poskytne î z vnitřní soli se stane aniont = karboxylátový aniont

 

 

• např. neutrální AK (viz tabulka) má izoelektrický bod (je „neutrální“) při pH = 7; při pH<7 î v kyselém prostředí, přechází v kationt; při pH>7 î v zásaditém prostředí, přechází v aniont
• kationt i aniont lze převést zpět na „neutrální“ obojetný iont opačným prostředím, než při jakém vznikly

 

Peptidická/peptidová vazba

• vazba, kterou jsou mezi sebou pospojovány AK
• vzniká spojením a–karboxylové skupiny jedné AK s a–aminoskupinou druhé AK za odštěpení vody

peptidická vazba: –CO–NH–

• její vznik umožněn amfoterním charakterem aminokyselin

H–N–CH–O                 H–N–CH–O                 H₂N–CH O

║                                                                        ║                                                                        ║

          H–N–CH–C–OH     +  H–N–CH–C–OH   ®  H₂N–CH–C–N–CH–COOH     +       H₂O

C-koncová AK

N-koncová AK

                             │     │                                                                │     │                                                                      │                   │     │

H–H–R₁                        H–H–R₂                        H₂N–R₁        H R₂

 

• spojením (kondenzací) 2 AK î dipeptid

• počet možných dipeptidů: V‘₂(20) = 20² = 400

obecné označení – peptidy

• spojením 3 AK î tripeptid

• počet možných tripeptidů: V‘₃(20) = 20³ = 8000
  • spojením 4 AK î tetrapeptid …
  • spojením 11 – 99 AK î polypeptid

 

• spojením 100 a více AK î polypeptidický řetězec – bílkovina

• počet možných bílkovin složených ze 100 AK: V‘₁₀₀(20) = 20¹⁰⁰ = 1,27 . 10¹³⁰

 

î příroda vytváří jen nepatrnou část (asi 50 000) z celkového množství možných polypeptidů a bílkovin

 

Vlastnosti bílkovin

• závisí na funkcích, které v organismu zastávají:

• bílkoviny obsažené v kůži, vlasech, nehtech Õ nerozpustné ve vodě, odolné vůči chemickým a fyzikálním vlivům
• bílkoviny krevní plasmy, vaječného bílku Õ rozpustné ve vodě (koloidní roztok Õ Dinidalův jev), citlivé na fyzikální a chemické vlivy
  • podléhají mikrobiálnímu rozkladu (hniloba) za vzniku zapáchajících látek (např. H₂S)
  • každá bílkovina má svůj izoelektrický bod
• rozhoduje o pohyblivosti bílkovin v roztoku, do něhož je zaveden stejnosměrný elektrický proud
• při různém pH prostředí lze bílkoviny dělit = elektroforéza
  • dialýza = oddělování bílkovin a minerálních solí z roztoku bílkovin a minerálních solí za použití membrán Õ ty propouští pouze ionty solí, ale ne bílkoviny

 

Struktura bílkovin

 

1. PRIMÁRNÍ

• určuje pořadí (sekvence) AK v bílkovinném řetězci
• dána geneticky Õ podle DNA (u RNA–virů podle RNA)
• je pro každou bílkovinu charakteristická Õ zastoupení aminokyselin předurčuje funkci bílkoviny
• dána geneticky
• známa pouze u omezeného počtu bílkovin

 

1. SEKUNDÁRNÍ

• určuje uspořádání primární struktury bílkoviny (tzn. polypeptidického řetězce) v prostoru î určuje prostorovou konformaci polypeptidického řetězce
• polypeptidický řetězec má snahu se uspořádat tak, aby si aminokyselinové zbytky vzájemně nepřekážely
• uplatňují se zde vodíkové můstky peptidických vazeb Õ vodíkové můstky mezi atomem vodíku     N–H skupiny jedné peptidické vazby a atomem kyslíku     C=O jiné peptidické vazby
• závisí na ní biologické funkce
• dvě podoby:
  1. a–helix = šroubovice
• většinou pravotočivá
• tvar způsoben vodíkovými můstky každé čtvrté peptidické vazby téhož řetězce
• na 1 závit připadá 3,6 aminokyselinových zbytků
• postraní skupiny AK směřují ven ze šroubovice
• přítomnost prolinu vede k porušení šroubovice, protože prolin nemá potřebný vodíkový atom k vytvoření vodíkového můstku

 

1. b–konformace = struktura „skládaného listu“

 

• polypeptidické řetězce uspořádány rovnoběžně vedle sebe, sousední dva obvykle v obráceném smyslu (tzn. proti C-konci prvního řetězce leží N-konec druhého)
• drží pohromadě díky vodíkovým můstkům peptidických vazeb sousedních řetězců
• postraní skupiny AK směřují nad a pod rovinu skládaného listu

 

1. kolagenová struktura = strmá závitnice

 

• struktura specifická pouze pro kolagen
• dána netypickou primární strukturou kolagenu Õ ta obsahuje 30% glycinu a modifikované AK (viz v úvodu)
• na 1 závit připadá 3,3 aminokyselinových zbytků

 

1. TERCIÁRNÍ

• určuje prostorové uspořádání sekundární struktury bílkoviny Õ a–helix, skládaný list i strmá závitnice můžou být v prostoru různě uspořádány (zprohýbané, zkroucené …)
• uplatňují se zde: vodíkové můstky peptidických vazeb

slabé vazebné interakce

disulfidové můstky mezi dvěma zbytky cysteinů v protilehlých částech řetězce

elektrostatické síly mezi –COO^– a –NH₃⁺ î iontové interakce

                                                   interakce hydrofobních (nepolárních) aminokyselin (přesněji jejich hydrofobních zbytků)

Van der Waalsovy síly

• dělení:

 

1. fibrilární = vláknitá

• sekundární struktura (a–helix, skládaný list, strmá závitnice) vytváří vlákno Õ lineární jednoduchý útvar
• : kolagen tvoří pouze fibrilární strukturu – 1 jeho vlákno je tvořeno třemi strmými závitnicemi, které se proplétají na způsob lana a jsou k sobě poutány vodíkovými můstky

• takto vzniklá vlákna kolagenu se poté k sobě přiblíží, přičemž jsou vzájemně posunuta o ¼ své délky î vznik kolagenové hmoty

 

1. globulární = kulovitá

• sekundární struktura (a–helix, skládaný list) vytváří složitý kulovitý útvar
• nepolární (hydrofobní) zbytky AK mají tendenci směřovat dovnitř globule

 

1. KVARTÉRNÍ

• u oligomerních bílkovin = bílkoviny skládající se z více polypeptidických řetězců – tzv. podjednotek Õ ty spolu nejsou spojeny peptidickými vazbami
• podjednotkou může být několik vláken / globulů nebo kombinace několika vláken a globulů
• určuje prostorové uspořádání terciálních struktur podjednotek bílkoviny
• např. hemoglobin Õ 4 podjednotky – drží pohromadě díky vodíkovým a iontovým vazbám

 

• terciární a kvartérní struktury rozhodují o biologické funkci bílkoviny

 

NATIVNÍ STAV bílkoviny

• takové prostorové uspořádání bílkoviny, jaké zaujímá v organismu î sekundární až kvartérní struktura bílkoviny
• DENATURACE bílkoviny

= porušení nativního stavu bílkoviny î štěpení slabých vazebných interakcí

• proces, při kterém se nemění primární struktura bílkoviny, pouze její prostorové uspořádání Õ to je poté méně pravidelné, jednouší
• dochází k ní: vlivem ozáření, zahřátí …

působením solí, kyselin, alkalických sloučenin a sloučenin těžkých …

• dva typy:

 vratná = reverzibilní

• bílkovina si ponechá svou funkci î není zničena
• např. vlivem zvýšené koncentrace solí …

 

‚ nevratná = ireverzibilní

• bílkovina ztrácí svou funkci î je zničena
• např. vlivem tepla, velké změny pH …

 

• význam denaturace: negativní Õ ztráta biologické funkce bílkoviny

pozitivní Õ v potravinářství î lepší stravitelnost, sterilizace

 

Rozdělení bílkovin

 

1. jednoduché bílkoviny î tvořeny pouze polypeptidickými řetězci

• dělení – podle celkového uspořádání peptidických řetězců:

 

• FIBRILÁRNÍ = skleroproteiny .

 

• celkově mají vláknitou (fibrilární) strukturu î jednotlivá vlákna polypeptidických řetězců (v podobě a–helixu nebo skládaného listu) jsou uspořádány vedle sebe do podélných řad a spojena příčnými slabými vazebnými interakcemi
• plní především stavební funkci
• odolné vůči mechanickým a chemickým vlivům, velmi pevné
• málo rozpustné ve vodě

 

KOLAGEN .

• součást kůže, šlach, chrupavek
• společně s Ca₃(PO₄)₂ tvoří základ kostí
• tepelnou úpravou se mění v želatinu (gumídci J, aspik L)

 

KERATIN .

• nejodolnější bílkovina
• základní bílkovina povrchu těl obratlovců î kůže, vlasy, chlupy, peří, šupiny, vlna, rohy, kopyta, nehty …

 

FIBROIN .

• bílkovina hedvábného vlákna î produkt bource morušového
• sekundární struktura – skládaný list

 

• GLOBULÁRNÍ = sferoproteiny .

 

• celkově mají globulární strukturu î jednotlivá vlákna polypeptidických řetězců (v podobě a–helixu nebo skládaného listu) jsou uspořádány do kulovitých útvarů a spojena slabými vazebnými interakcemi
• plní rozmanitou funkci Õ enzymy, protilátky …
• většinou dobře rozpustné ve vodě nebo v roztocích solí
• malá odolnost vůči mechanickým a chemickým vlivům

 

ALBUMINY .

• součást krevního séra, mléka, vaječného bílku
• zdroj aminokyselin pro organismus
• lze je vysolit silnými koncentracemi (NH₄)₂SO₄
• zahřátím se sráží

 

GLOBULINY .

• součást krevního séra, mléka, vaječného bílku
• tvoří podstatnou část hemoglobinu a myoglobinu
• málo rozpustné ve vodě, ale rozpustné ve zředěných roztocích solí
• např.: g–globulin

                                                                            fibrinogen

 

HISTONY .

• obsahují zásadité AK
• obsaženy v buněčných jádrech, kde jsou vázány na DNA

 

1. složené bílkoviny = proteidy î kromě polypeptidického řetězce mají zabudovánu ještě nebílkovinnou složku = prostetická skupina Õ často blízko centra bílkoviny, kde se odehrávají důležité biochemické pochody

• dělení – podle povahy prostetické skupiny:

 

• fosfoproteiny .

• obsahují kyselinu fosforečnou esterově navázanou na hydroxylovou skupinu serinu
• zdroje fosforu k tvorbě nukleových kyselin
• obsaženy v mléku, bílku

 

KASEIN .

• v mléku v podobě rozpustné vápenaté soli
• jeho srážením vzniká tvaroh, sýry typu Lučina …
• zdroj vápníku pro organismus

 

• chromoproteiny .

• obsahují barevnou složku î barvivo (pigment) – např.: hemoglobin, hemocyanin, myoglobin, cytochromy

• deriváty pyrrolu (pětičlenný heterocykl s 1 heteroatomem) Õ obsahují pravidelnou strukturu vytvořenou ze 4 pyrolových jader = porfin
  • ve středu porfinu atom kovu: hemoglobin Õ Fe

hemocyanin Õ Cu

myoglobin Õ

 

• metaloproteiny .

• obsahují kov
• dvojí funkci: a)         přenašeči kovových iontů – např. . TRANSFERIN .

1. b) uskladňovači kovových ionty – např. . FERRITIN .

 

• nukleoproteiny .

• obsahují nukleovou kyselinu
• spolu s histony v buněčných jádrech

 

• glykoproteiny .

• obsahují glykosidicky navázaný sacharid
• součástí sekretů sliznic Õ dodávají jim vazkost
• chrání organismus před natrávením vlastními enzymy

 

• lipopreteiny .

• obsahují lipid
• výskyt: biomembrány buněk

cytoplazmy buněk

krevní plazma

vaječný žloutek

 

PEPTIDY

• obsahují 2 – 99 AK î Ar < 10 000
• dělení:

• protaminy = peptidy zásadité povahy î obsahují velké množství zásaditých AK

• peptidické hormony

 

•  

OXYTOCIN . î cyklický oktapeptid

• produkuje ho zadní lalok hypofýzy (neurohypofýza)
• ovlivňuje: stahy hladkého svalstva dělohy při porodu
•                    stahy hladkého svalstva mléčných žláz při sání kojence

ADIURETIN (VASOPRESIN) .

 

KORTIKOTROPIN (ADRENOKORTIKOTROPNÍ HORMON, ACTH) . î z 39 AK

• produkuje ho přední lalok hypofýzy (adenohypofýza)
• ovlivňuje: činnost nadledvinek

INSULIN . î z 51 AK

• produkuje ho slinivka břišní – přesněji Langerhansovy ostrůvky
• ovlivňuje: snižuje hladinu glukózy v krvi
• nedostatek insulinu v krvi vyvolává cukrovku (diabetes mellitus)
•  

GLUKAGON .

• produkuje ho slinivka břišní – přesněji Langerhansovy ostrůvky
• ovlivňuje: zvyšuje hladinu glukózy v krvi
•  

PARATHORMON .

• produkují ho příštítná tělíska
• ovlivňuje: udržuje stálou hladinu vápenatých a fosforečnanových iontů v krvi Õ při jejich nedostatku je uvolňuje z kostí
• při jeho hyperfunkci Õ odvápňování kostí
• při jeho hypofunkci Õ snižování obsahu vápníku & fosforu v krvi î křeče (tetanie) dýchacích svalů Õ udušení
•  

• peptidická antibiotika

 

•  

PENICILIN .

• produkuje ho plíseň paličkovice nachová (Penicillium notatium)

GRAMICIDIN .

 

AKTINOMYCIN .

 

• jedovaté peptidy Õ hadí jedy …

 

•  

FALLOIDIN . î z 7 AK

• v muchomůrce hlízovité

            NUKLEOVÉ KYSELINY

 

• makromolekulární (polymerní) látky s vláknitou strukturou vyskytující se ve všech organismech
• nositelky genetické informace Õ nesou informace pro průběh všech životních procesů
• dva typy:

• DNA = deoxyribonukleová kyselina

• nositelka informace u drtivé většiny živočichů

• dvouvlákenná î tvořena dvěma polynukleotidovými řetězci (viz níže) Õ stáčejí se do pravotočivé dvoušroubovice = helix; na jednu otočku připadá deset nukleotidů

 

• nachází se především v jádrech buněk
• mimojaderná: v mitochondriích a chloroplastech
• RNA = ribonukleová kyselina

• nositelka informace u RNA–virů

• jednovlákenná î tvořena jedním polynukleotidovým řetězcem Õ stáčí se do šroubovice

 

• nachází se především v cytoplazmě buněk î mimo jádro
•  

• základní stavební jednotka – NUKLEOTID

 

• struktura nukleotidu:
•  

• zbytek kyseliny trihydrogenfosforečné = fosfát

 

• diesterickou vazbou připojen na sacharid

• pětiuhlíkatý sacharid = pentosa

• u DNA: 2–deoxy–b–D–ribosa

• u RNA: b–D–ribosa

 

•  

• dusíkaté baze

 

• N-glykosidickou vazbou připojeny na sacharid
• deriváty purinu & pyrimdinu:

• purinové baze: adenin (A)
•                                                                 guanin (G)

• u DNA: T A G C u RNA: U A G C

  pyrimidinové baze:

  • uracil (U) Õ vyskytuje se pouze v RNA
  • thymin (T) Õ vyskytuje se pouze v DNA
  • cytosin (C)

• mají schopnost se párovat, a to prostřednictvím vodíkových můstků, které na základě jejich struktury mezi nimi vznikají (î příčina dvouvlákennosti DNA) = KOMPLEMENTARITA BAZÍ
• pár se vždy vytvoří mezi purinovou a pirimidinovou bazí
• A = T (u RNA je T nahrazena U)

C º G

• Chargaffovo pravidlo: v DNA se celkové množství purinových bazí rovná celkovému množství pyrimidinových bazí î množství T = A a množství G = C     

• spojováním jednotlivých nukleotidů î vznik polynukleotidového řetězce

• hlavní kostra – vzájemná spojení mezi sacharidem prvního nukleotidu a fosfátovým zbytkem následujícího nukleotidu Õ umožněno diesterickou vazbou

 

• baze se vážou na fosfát î vyčnívají z hlavní kostry
• pořadí bazí za sebou v polynukleotidovém řetězci = primární struktura Õ nese genetický kód (viz níže)

• pozn.: nukleosid = baze + sacharid; spojeno prostřednictvím N-glykosidické vazbyDNA = deoxyribonukleová kyselina

 

•  
• sekundární struktura: dvouvlákenná î tvořena dvěma polynukleotidovými řetězci Õ stáčejí se do pravotočivé dvoušroubovice = double helix
• pokud se oba konce DNA spojí î vznik cirkulární DNA
• baze: T A G C
• sacharid: 2–deoxy–b–D–ribosa
• schopnost replikace = samozdvojení
• děj, kdy z jedné molekuly DNA vznikají dvě nové úplně identické jako byla původní
• nastává při dělení buněk
• mechanismus:
•    účinkem enzymu DNA–polymerázy dojde ke zrušení vodíkových vazeb mezi bazemi î dvoušroubovice se rozplete

‚                              rozpletené (uvolněné) polynukleotidové řetězce (vlákna) poslouží jako matrice (vzory) k přikládání nových polynukleotidových řetězců Õ uplatňuje se zde komplementarita bazí

• v nové molekule DNA vždy jeden řetězec pochází z původní molekuly DNA a druhý se komplementárně dotvoří   RNA = ribonukleová kyselina
• sekundární struktura: obvykle jednovlákenná î tvořena jedním polynukleotidovým řetězcem Õ stáčí se do šroubovice = helix
• baze: U A G C
• sacharid: b–D–ribosa
• mnohem kratší než DNA Õ tvořena několika desítkami, maximálně stovkami nukleotidů
• tři typy:

1. ribozomální î rRNA

• stavební složka ribozomů = organelka, ve které probíhá syntéza bílkovin î sestavování polypeptidického řetězce

1. mediátorová (informační Õ messenger) î mRNA

• zprostředkovává přenos genetické informace z DNA na ribozomy î přináší informace o tom, jaká bílkovina se zde má z aminokyselin syntetizovat

1. transferová (přenosová) î tRNA

• přináší na ribozomu aminokyseliny = základní stavební jednotky bílkovin
• molekula tRNA obsahuje přibližně 100 nukleotidů; jejich struktura tvarem připomíná jetelový list
• aktivovaná tRNA = tRNA s navázanou aminokyselinou v tzv. akceptorovém místě
• na prostředním „lístku“ (antikodonová smyčka) je umístěn antikodon (triplet) = trojice bazí, která je komplementární k trojici bazí v mRNA = kodon

Genetický kód

• zápis informace o syntéze určité bílkoviny (genetické informace) v primární struktuře nukleových kyselin
• každá z 20 druhů aminokyselin, ze kterých je ribosom schopný zesyntetizovat bílkovinu je kódována třemi po sobě jdoucími bazemi = triplet = kodon
• počet možných různých kodonů: V‘₃ (4) = 4³ = 64 (vybíráme trojice ze 4 druhů bazí, přičemž baze se v trojici můžou opakovat)
• protože je proteinogenních aminokyselin pouze 20 î jedna a táž kyselina může být kódována několika různými triplety î degenerovaný genetický kód

		Druhé písmeno kodonu
		T		C		A		G
První písmeno kodonu	T	TTT TTC TTA TTG	Phe Phe Leu Leu	TCT TCC TCA TCG	Ser Ser Ser Ser	TAT TAC TAA TAG	Tyr Tyr – –	TGT TGC TGA TGG	Cys Cys – Trp	T C A G	Třetí písmeno kodonu
	C	CTT CTC CTA CTG	Leu Leu Leu Leu	CCT CCC CCA CCG	Pro Pro Pro Pro	CAT CAC CAA CAG	His His Gln Gln	CGT CGC CGA CGG	Arg Arg Arg Arg	T C A G
	A	ATT ATC ATA ATG	Ile Ile Ile Met	ACT ACC ACA ACG	Thr Thr Thr Thr	AAT AAC AAA AAG	Asn Asn Lys Lys	AGT AGC AGA AGG	Ser Ser Arg Arg	T C A G
	G	GTT GTC GTA GTG	Val Val Val Val	GCT GCC GCA GCG	Ala Ala Ala Ala	GAT GAC GAA GAG	Asp Asp Glu Glu	GGT GGC GGA GGG	Gly Gly Gly Gly	T C A G

 

Phe = fenylalanin (F)

Leu = leucin (L)

Ile = isoleucin (I)

Met = methionin (M)

Val = valin (V)

Ser = serin (S)

Pro = prolin (P)

Thr = threonin (T)

Ala = alanin (A)

Tyr = tyrosin (Y)

His = histidin (H)

Gln = glutamin (Q)

Asn = asparagin (N)

Lys = lysin (K)

Asp = kyselina asparagová (D)

Glu = kyselina glutamová (E)

Cys = cystein (C)

Trp = tryptofan (W)

Arg = arginin (R)

Gly = glycin (G)

 

EXPRESE GENU .

 

• realizace genetické informace î tvorba bílkoviny = PROTEOSYNTÉZA

 

• na molekulové úrovni má dva stupně:

1. TRANSKRIPCE

• probíhá uvnitř jádra
• jde o přepis genetické informace z DNA na mRNA
• v místě uložení příslušné genetické informace se od sebe účinkem DNA-polymerázy dočasně oddělí vlákna DNA Õ poslouží jako matrice, podle níž se komplementárně vytvoří vlákno mRNA
• vzniklá mRNA = heterogenní RNA (hn RNA) î obsahuje introny = úseky, které nekódují informace o pořadí aminokyselin v polypeptidickém řetězci
• ještě v jádře dojde k „vystřižení“ intronů působením enzymů ribonukleáz î ostatní úseky – exony – se spojí î vznik funkční mRNA (tzn. mRNA bez intronů) Õ je o introny kratší než samotný úsek informace na DNA; putuje přes póry v jaderné membráně ven z jádra k ribozomu

1. TRANSLACE

• probíhá na ribozomech î mimo jádro
• jde o překlad genetické informace z pořadí bazí na mRNA do pořadí aminokyselin v polypeptidickém řetězci
• mRNA se naváže na povrch ribozomu
• ke kodonům mRNA se svými antikodony napojí molekuly tRNA nesoucí na opačném konci aminokyseliny odpovídající danému antikodonu Õ ten je shodný s kodonem, který byl původně na DNA
• mezi jednotlivými molekulami se vytvoří peptidické vazby (–CO–NH–) î vznik polypeptidického řetězce = bílkoviny Õ tím, že vznikly peptidické vazby se odpojí od tRNA a zároveň dojde ke zrušení vodíkových můstků mezi kodonem a antikodonem î tRNA se uvolní do cytoplazmy
• pozn. každý polypeptidický řetězec začíná metioninem
• na jednu molekulu mRNA se může současně navázat více ribozomů î vznik polysomu = komplex mRNA s více ribozomy Õ vytvoří se více kopií polypeptidu
• prvotní polynukleotidové řetězce – enzymy Õ katalyzují složitější procesy v těle